Bioķīmija enzīmi. Struktūra, īpašības un funkcijas

Jebkura dzīvā organisma šūnā notiek miljonu ķīmiskās reakcijas. Katrs no tiem ir ļoti nozīmīgs, tādēļ ir svarīgi uzturēt augsta līmeņa bioloģisko procesu ātrumu. Gandrīz katra reakcija tiek katalizēta ar tā fermentu. Kas ir fermenti? Kāda ir viņu loma šūnā?

Fermenti. Definīcija

Termins "ferments" nāk no latīņu fermentum - raugs. Tos var arī saukt par enzīmus no grieķu en zyme - "rauga".

Fermenti ir bioloģiski aktīvās vielas, tādēļ jebkura reakcija, kas notiek šūnā, nenotiek bez viņu līdzdalības. Šīs vielas darbojas kā katalizatori. Attiecīgi jebkuram fermentam ir divas galvenās īpašības:

1) Enzīms paātrina bioķīmisko reakciju, bet tas netiek patērēts.

2) līdzsvara konstanta lielums nemainās, bet paātrina tikai šīs vērtības paātrinājumu.

Fermenti paātrina bioķīmiskās reakcijas tūkstošos, un dažos gadījumos miljonos reižu. Tas nozīmē, ka, ja nav fermentu aparāta, visi intracelulārie procesi praktiski apstājas, un šūna pati mirs. Tādēļ fermentu kā bioloģiski aktīvo vielu loma ir lieliska.

Dažādie fermenti ļauj dažādos veidos regulēt šūnas metabolismu. Jebkurā reakcijas kaskādē piedalās daudzi dažādu kategoriju enzīmi. Bioloģiskie katalizatori ir ļoti selektīvi sakarā ar noteiktu molekulas konformāciju. Tā kā fermentu vairumā gadījumu ir olbaltumvielu īpašības, tiem ir terciārā vai ceturtējā struktūra. Tas atkal ir izskaidrojams ar molekulas specifiku.

Fermentu funkcijas šūnā

Galvenais fermenta uzdevums ir attiecīgās reakcijas paātrināšana. Jebkurā procesa kaskādē, sākot no ūdeņraža peroksīda sadalīšanās līdz glikolizam, nepieciešams bioloģiskā katalizatora klātbūtne.

Pareizu fermentu darbību panāk ar augstu specifiskumu noteiktā substrātā. Tas nozīmē, ka katalizators var paātrināt tikai īpašu reakciju un ne vairāk, pat ļoti līdzīgi. Pēc specifiskuma pakāpes izšķir šādas fermentu grupas:

1) Fermenti ar absolūto specifiku, kad katalizē tikai viena reakcija. Piemēram, kolagēze saplacina kolagēnu, un maltazē šķīst maltozi.

2) Fermenti ar relatīvu specifiku. Tie ietver vielas, kas var katalizēt noteiktu reakcijas klasi, piemēram, hidrolītisku šķelšanos.

Biokatalizatora darbs sākas no tā aktīvā centra piestiprināšanas brīža uz substrātu. Tādējādi viņi runā par papildu mijiedarbību, piemēram, atslēgu un atslēgu. Šeit mēs domājam pilnīgu aktīvas centra formas sakritību ar substrātu, kas ļauj paātrināt reakciju.

Nākamais posms sastāv no pašas reakcijas kursa. Tas paaugstinās, pateicoties fermentatīvā kompleksa darbībai. Galu galā mēs iegūstam fermentu, kas ir saistīts ar reakcijas produktiem.

Pēdējais posms ir fermenta reakcijas produktu atslēgšana, pēc kura aktīvais centrs atkal kļūst brīvs nākamajam darbam.

Shematiski, fermenta darbu katrā posmā var rakstīt šādi:

1) S + E -> SE

2) SE -> SP

3) SP -> S + P, kur S ir substrāts, E ir enzīms, un P ir produkts.

Fermentu klasifikācija

Cilvēka ķermenī jūs varat atrast lielu skaitu enzīmu. Visas zināšanas par to funkcijām un darbu ir sistematizētas, un rezultātā ir izveidota vienota klasifikācija, kuras dēļ ir viegli noteikt, kas ir katalizators. Šeit ir 6 enzīmu pamatklases, kā arī dažu apakšgrupu piemēri.

1. Oksidoreduktāze.

Šīs klases fermenti katalizē oksidācijas-reducēšanas reakcijas. Kopumā ir izdalītas 17 apakšgrupas. Oksidoreduktāzes parasti satur ne proteīnu daļu, ko attēlo kā vitamīnu vai hemu.

Oksidoreduktāžu vidū bieži atrodamas šādas apakšgrupas:

A) dehidrogenāzes. Fermentu dehidrogenāzes bioķīmija sastāv no ūdeņraža atomu sadalīšanas un pārnesšanas uz citu substrātu. Šo apakšgrupu visbiežāk sastopas elpošanas, fotosintēzes reakcijās. Dehidrogenāzēs obligāti ir koensīts NAD / NADP vai flavoproteīnu FAD / FMN formā. Metālu joni bieži sastopami. Piemēri ir tādi fermenti kā citohrom reduktāze, piruvātdehidrogenāzes, izokitrātu dehidrogenāzes, kā arī daudzi aknu enzīmi (laktāta dehidrogenāzes, glutamatedehidrogenāzes uc).

B) oksidase. Vairāki fermenti katalizē skābekļa pievienošanu ūdeņradim, kā rezultātā reakcijas produkti var būt ūdens vai ūdeņraža peroksīds (H ₂ 0, H ₂ O ₂ ). Fermentu piemēri: citohromoksidāze, tirozināze.

C) Peroksidāzes un katalāzes - fermentus, kas katalizē H ₂ O ₂ sadalīšanos skābeklī un ūdenī.

D) oksigenāzes. Šie biokatalizatori paātrina substrāta skābekļa pievienošanu. Viens šādu fermentu piemērs ir dopamīnhidroksilāze.

2. Pārsūtīt.

Šīs grupas fermentu uzdevums ir radikāļu nodošana no donora vielas uz saņēmēju vielu.

A) metiltransferāzes. DNS metiltransferāzes ir galvenie enzīmi, kas kontrolē DNS replikācijas procesu . Nukleotīdu metilēšanai ir nozīmīga loma nukleīnskābes darbības regulēšanā.

B) Aciltransferāzes. Šīs apakšgrupas fermenti transportē acilgrupu no vienas molekulas uz otru. Aciltransferāžu piemēri: lecitīna holesterola actiltransferāze (funkcionālās grupas pārnešana no taukskābēm uz holesterīnu), lizofosfatidilkolinaciltransferāze (acilgrupa tiek pārcelta uz lizofosfatildilholīnu).

C) Aminotransferāzes ir enzīmi, kas piedalās aminoskābju pārveidošanā. Fermentu piemēri: alanīna aminotransferāze, kas katalizē alanīna sintēzi no piruvāta un glutamāta ar amīnu pārnesi.

D) fosfotransferāze. Šīs apakšgrupas fermenti katalizē fosfātu grupas pievienošanu. Vēl viens vārds fosfotransferāzes, kināzes, ir daudz biežāk. Piemēri ir tādi fermenti kā heksokināzes un aspartātkināzes, kas fosfora atliekas pievieno attiecīgi heksozēm (visbiežāk glikozei) un asparagīnskābei .

3. Hidrolazes - fermentu klase, kas katalizē molekulas saišu šķelšanos ar vēlāku ūdens pievienošanu. Vielas, kas pieder pie šīs grupas, ir galvenie gremošanas fermenti.

A) Esterāzes - ēterisko saišu plīsums. Piemērs ir lipāzes, kas sajauc taukus.

B) glikozidāzes. Šīs sērijas fermentu bioķīmija ir polimēru (polisaharīdu un oligosaharīdu) glikozīdisko saišu iznīcināšana. Piemēri: amilāze, saharoze, maltaze.

C) peptāzes - ferenti, kas katalizē olbaltumvielu iznīcināšanu aminoskābēm. Peptidāzes ietver tādus enzīmus kā pepsīni, tripsīns, chimotripsīns un karboksipeptidāze.

D) Amidazes - šķelšanās amīda saites. Piemēri: argināze, ureāze, glutamināze utt. Daudzi amidāzes enzīmi rodas ornitīna cikla laikā.

4. Lyases - fermentus, kas ir līdzīgi hidrolāzēm, bet ūdeni nepakļauj, kad molekulas tiek sadalītas. Šīs šķiras fermentiem vienmēr ir ne-olbaltumvielu daļa, piemēram, vitamīnu B1 vai B6 formā.

A) dekarboksilāze. Šie fermenti iedarbojas uz C-C saiti. Piemēri ir glutamāta dekarboksilāze vai piruvāta dekarboksilāze.

B) Hidratāzes un dehidrātijas ir ferenti, kas katalizē C-O saišu šķelšanās reakciju.

C) Amide-lyase - iznīcina C-N saiti. Piemērs: arginine succinate liaza.

D) P-O liaza. Šādi fermenti, kā likums, fosfātu grupu attīra no substrāta vielas. Piemērs: adenilāta ciklāze.

Fermentu bioķīmija balstās uz to struktūru

Katra fermenta spējas nosaka indivīds, tikai tā raksturīgā struktūra. Jebkurš enzīms ir vispirms olbaltumviela, un tās struktūrai un locīšanas pakāpei ir izšķiroša loma, nosakot tā funkciju.

Katram biokatalizatoram raksturīgs aktīvs centrs, kas, savukārt, ir sadalīts vairākās neatkarīgās funkcionālajās zonās:

1) Katalītiskais centrs ir īpašs olbaltumvielu apgabals, caur kuru fermentu piestiprina pie substrāta. Atkarībā no olbaltumvielu molekulas konformācijas, katalītiskais centrs var būt daudzveidīgs, un tam jāatbilst pamatnei tāpat kā atslēgas slēdzenim. Šāda sarežģīta struktūra skaidro, ka fermentatīvā olbaltumviela ir terciārā vai ceturtējā stāvoklī.

2) Adsorbcijas centrs - kalpo kā "turētājs". Šeit vispirms ir saistība starp fermenta molekulu un molekulu-substrātu. Tomēr saites, kas veido adsorbcijas centru, ir ļoti vājas, un tādēļ katalītiskā reakcija šajā posmā ir atgriezeniska.

3) Allosterijas centri var atrasties gan aktīvā centrā, gan visā fermenta kopumā. To funkcija ir fermenta darbības regulēšana. Regula notiek ar inhibitoru molekulu un aktivatora molekulu palīdzību.

Aktivatora proteīni, kas saistās ar enzīmu molekulu, paātrinās tā darbību. Pretēji inhibitori inhibē katalītisko aktivitāti, un tas var notikt divos veidos: vai nu molekula saistās ar allesterisko centru aktīvā enzīma vietā (konkurējošā nomākšana) vai arī tas pievienojas citam olbaltumvielu apgabalam (nekonkurējošs inhibīcija). Konkurences kavēšana tiek uzskatīta par efektīvāku. Galu galā tas aizver vietu substrāta saistīšanai ar fermentu, un šis process ir iespējams tikai tad, ja gandrīz pilnīgi sakrīt ar inhibitora molekulas formu un aktīvo vietu.

Fermentu bieži veido ne tikai aminoskābes, bet arī citas organiskas un neorganiskas vielas. Attiecīgi apoenzēns ir izolēts - proteīna daļa, koenzīms ir organiskā daļa, un kofaktors ir neorganiska daļa. Koenzīmu var attēlot ar čūlām, taukiem, nukleīnskābēm, vitamīniem. Savukārt kofaktors visbiežāk ir palīgmetālu joni. Fermentu aktivitāti nosaka tā struktūra: papildu vielas, kas veido sastāvu, maina katalītiskās īpašības. Dažādu veidu fermenti ir visu iepriekšminēto komplekso veidošanās faktoru apvienošanas rezultāts.

Fermentu regulēšana

Fermenti kā bioloģiski aktīvās vielas ne vienmēr ir vajadzīgas ķermenim. Fermentu bioķīmija ir tāda, ka, ja notiek pārmērīga katalīze, tā var kaitēt dzīvā šūnā. Lai novērstu fermentu kaitīgo iedarbību uz ķermeni, ir nepieciešams kaut kā regulēt savu darbu.

Tā kā enzīmi ir proteīni, tie viegli sadalās augstās temperatūrās. Denaturācijas process ir atgriezenisks, bet tas var ievērojami ietekmēt vielu darbu.

PH ir arī liela nozīme regulējumā. Vislielākā fermentu aktivitāte parasti tiek novērota pie neitrālajām pH vērtībām (7,0-7,2). Ir arī tādi fermenti, kas darbojas tikai skābā vidē vai tikai sārmainā. Tādējādi zema pH tiek saglabāta šūnu lizosomās, kurās hidrolītisko enzīmu aktivitāte ir maksimāla. Gadījumā, ja tie nejauši nonāk citoplazmā, ja vide ir tuvāk neitrālam, to darbība samazinās. Šī aizsardzība pret "pašnodarbināšanos" balstās uz hidrolāzes īpašībām.

Ir vērts pieminēt koensīma un kofaktora nozīmi enzīmu sastāvā. Vitamīnu vai metāla jonu klātbūtne būtiski ietekmē dažu specifisku enzīmu darbību.

Fermentu nomenklatūra

Visi ķermeņa fermenti tiek saukti atkarībā no to piederības kādai no klasēm, kā arī uz substrāta, ar kuru tie reaģē. Dažreiz sistemātiskā nomenklatūra nosaukumā izmanto ne vienu, bet divus substrātus.

Dažu fermentu nosaukumu piemēri:

1. Aknu fermenti: laktāta dehidrogenāze, glutamāta dehidrogenāze.
2. Pilns sistemātiska fermenta nosaukums ir laktāta-NAD + -hidroksidoreduktāze.

Konservēti un nenozīmīgi nosaukumi, kas neatbilst nomenklatūras noteikumiem. Piemēri ir gremošanas enzīmi: tripsīns, chimotripsīns, pepsīns.

Enzīmu sintēzes process

Fermu funkcijas nosaka ģenētiskajā līmenī. Tā kā molekula lielākoties ir olbaltumviela, tā sintēze precīzi atkārto transkripcijas un tulkošanas procesus.

Fermentu sintēze notiek saskaņā ar sekojošo shēmu. Pirmkārt, informācija par vēlamo enzīmu tiek lasīta no DNS, kā rezultātā rodas mRNS. Matricas RNS kodē visas aminoskābes, kas veido fermentu. Enzīmu regulēšana var notikt DNS līmenī: ja katalizētās reakcijas produkts ir pietiekams, gēna transkripcija pārtraucas un otrādi, ja produktam rodas vajadzība, transkripcijas process kļūst aktīvs.

Kad mRNS izdalās šūnas citoplazmā, sākas nākamais posms - tulkošana. Endoplazmas retikuluma ribosomās tiek sintezēta primārā ķēde, kas sastāv no peptīdu saišu savienotajām aminoskābēm. Tomēr olbaltumvielu molekula primārajā struktūrā vēl nevar izpildīt savas fermentatīvās funkcijas.

Fermentu aktivitāte ir atkarīga no olbaltumvielu struktūras. Tajā pašā EPS proteīns ir savīti, kā rezultātā veidojas sekundāra struktūra un pēc tam terciāro struktūru. Tomēr dažu enzīmu sintēze šobrīd apstājas, lai aktivizētu katalītisko aktivitāti, bieži vien ir nepieciešams pievienot kofermentu un kofaktoru.

Dažās endoplazmas retikulās ir pievienoti fermenta organiskie komponenti: monosaharīdi, nukleīnskābes, tauki, vitamīni. Daži fermenti nevar strādāt bez koenzīmas klātbūtnes.

Kofaktoram ir izšķiroša loma proteīna ceturtējās struktūras veidošanā . Dažas fermu funkcijas ir pieejamas tikai tad, ja proteīns sasniedz domēna organizāciju. Tādēļ tiem ļoti svarīga ir ceturtējā struktūra, kurā metāla jons ir savienojošā saite starp vairākām proteīna globulām.

Vairāku formu enzīmi

Pastāv situācijas, kad nepieciešams veikt vairākus fermentus, kas katalizē vienu un to pašu reakciju, bet daži parametri atšķiras viens no otra. Piemēram, ferments var strādāt pie 20 grādiem, bet 0 grādos tā vairs nevar veikt savas funkcijas. Kas būtu dzīvajam organismam līdzīgā situācijā zemā apkārtējā temperatūrā?

Šo problēmu var viegli atrisināt ar vairāku fermentu klātbūtni, kas katalizē to pašu reakciju, bet darbojas dažādos apstākļos. Ir divu veidu fermentu veidi:

1. Izsozīti. Šādas olbaltumvielas kodē dažādi gēni, sastāv no dažādām aminoskābēm, bet katalizē to pašu reakciju.
2. Taisnās vairākas formas. Šie proteīni tiek transkribēti no viena un tā paša gēna, tomēr uz ribosomām peptīdi tiek modificēti. Pie izejas tiek iegūti vairāki viena un tā paša enzīma veidi.

Rezultātā pirmā veida daudzveidīgās formas veidojas ģenētiskajā līmenī, kad otrais veids ir pēc translācijas.

Fermentu nozīme

Fermentu lietošana medicīnā tiek samazināta līdz jaunu zāļu ražošanai, kurās vielas jau ir pareizā daudzumā. Zinātnieki vēl nav atraduši veidu, kā stimulēt trūkstošo fermenšu sintēzi organismā, taču šodien tiek plaši izmantoti medikamenti, kas īslaicīgi aizpilda to trūkumu.

Dažādas fermenti šūnā, lai rosinātu daudzas reakcijas, kas saistīti ar uzturēšanu dzīvi. Viens no šiem pārstāvjiem ir enizmov nukleāzes grupa: endonuclease un eksonukleāzes. To darbs ir uzturēt pastāvīgu līmeni, nukleīnskābju šūnas, bojāto DNS un RNS.

Neaizmirstiet par fenomenu asins recēšanu. Kā efektīvs pasākums aizsardzību, process tiek kontrolēts ar fermentu skaitam. Galvenais no tiem ir trombīns, kas pārvērš neaktīvu proteīna fibrinogēnu fibrīnā aktīvā. Tās pavediens rada sava veida tīklu, occludes kuģa traumu vietu, tādējādi novēršot pārmērīgu asins zudumu.

Fermenti lieto vīna izgatavošanas procesā, alus, ražošanu daudzu piena produktiem. Par to var izmantot alkoholu no glikozes rauga, tomēr veiksmīgai rašanos šajā procesā un iegūt pietiekami daudz no tiem.

Interesanti fakti par to, ko jūs nezināt

- Visas organisma enzīmi ir milzīga masa - 5000 līdz 1000000 Da. Tas ir saistīts ar klātbūtni proteīna molekulas. Salīdzinājumam, molekulmasa glikozes - 180 Jā, un oglekļa dioksīds - kopā 44 Jā.

- Līdz šim, atklāja vairāk nekā 2000 enzīmus, kas ir atrodami šūnās dažādu organismu. Tomēr lielākā daļa no šīm vielām ir vēl joprojām nav pilnībā saprotams.

- Fermentu aktivitāte tiek izmantota, lai iegūtu efektīvu veļas pulveri. Lūk, fermenti pilda tādu pašu lomu kā organismā: tās nojauktu organiskās vielas, un tas īpašums palīdz cīnīties plankumi. Ieteicams lietot šādu mazgāšanas līdzeklis temperatūrā, kas nav augstāka par 50 grādiem, pretējā gadījumā tas var doties denaturēšana procesu.

- Saskaņā ar statistikas datiem, 20% cilvēku visā pasaulē cieš no trūkuma kādu no fermentiem.

- Par īpašībām fermentu pazīstami ilgu laiku, bet tikai 1897. gadā, cilvēki saprata, ka nav rauga, un izraksts no savas šūnas var izmantot fermentējot cukuru spirtā.