Struktūra savienojumu un lielas hemoglobīna

Asinsrites sistēmas veic transporta funkciju organismā siltasiņu dzīvniekiem, piegādāti audiem ar barības vielām un skābekli. Transporta un skābekļa un oglekļa dioksīda tiek veikta caur sarkanu teļus, asinis, kas ietver svarīgu vielu - hemoglobīns. Šajā rakstā mēs apskatīt veidi un hemoglobīna savienojumu.

Kas ir hemoglobīns

Hemoglobīns - ir eritrocītu komponents, kas pieder grupai proteīnu. Tā sastāv no 96% olbaltumvielu jautājums globin un 4% no materiāla ar atoma 2-vērtīgā dzelzs - heme. Vienā no tās eritrocītu šūnas satur aptuveni 280 miljonus molekulas, kas veido asins sarkanā krāsā.

Galvenā īpašība hemoglobīna - dzelzs ir spēja pievienot gāzu un saskaldīts, veidojot kustīgu skābekli no plaušām uz audiem un oglekļa dioksīdu no audiem uz plaušām. Tādējādi, tās loma procesā gāzu apmaiņu organismā ir obligāta.

Struktūra un cilvēku hemoglobīna veidi

Pie dažādās attīstības stadijās no cilvēka organisma hemoglobīns tas atšķiras struktūrā polipeptīdu ķēdēm. Atkarībā no tā, kāda veida polipeptīdu ķēdēm ir hemoglobīna struktūra veidu hemoglobīns šādi:

1. Pieaugušo hemoglobīna (HBA) ir atrodams dominējošā apmērā (apmēram 98-99% no kopējās summas asinīs) pieaugušajiem. HbA 2 un sastāv no divām polipeptīdu ķēdēm. In katrs no aminoskābes satur heme sastāvdaļas helices ar atomu, kas ir atbildīga par afinitāti pret skābekļa molekulas. HbA ir zemāka spējas skābekļa nekā līdzību ar cita veida hemoglobīns, bet tajā pašā laikā tas ir vairāk izturīgas pret pH svārstībām un t.
2. Augļa (HbF) tiek sintezēts auglim vēl dzemdē, sākot ar 6-7 nedēļu grūtniecības , kam seko tās aizstāšanas par HbA. Jau 1 mēnesis dzīves palēnina sintēzi HbF, kopējais asins daudzums palielinās, uzlabota un HbA sintēze, kas trīs gadu laikā bērna dzīvē nāk procentuālo sastāvu asinīs pieaugušajiem. Augļa hemoglobīna no pieaugušo globin ķēdēm ar dažādu sastāvu, ir klāt nevis ķēdes tipa spirāli. HbF, salīdzinot ar HBA ir zemāku izturību pret izmaiņām asins pH un ķermeņa temperatūras izmaiņām.
3. Embrija (HBE). Galvenais elpošanas forma proteīna tiek ražots embrija pirms veidošanos placentas (jau pirmajā grūtniecības nedēļai) un ilgst 6-7 nedēļas. Struktūra ir raksturīga ar to, ķēdes un ζ tipus.

Patoloģiskie veidi hemoglobīna

Dažos gadījumos ietekmē gēnu defekti notikt patoloģiskas hemoglobīna sintēze šūnas. Patoloģiskas veidu hemoglobīna ir atšķirīgs no fizioloģiskās sastāva polipeptīdu obligācijas, vai drīzāk, to mutāciju.

Tā rezultātā, DNS mutācijas sintēze eritrocītu sastāvdaļas nav pievienotas glutamīnskābes un valīns aminoskābe. Šī "HR" aizstāšana noved pie veidošanos proteīna līdzīgu struktūru, 2 ar "pielipšanu" virsmas daļu, kas spējīga pašas šīs struktūras piešķirot. Tādējādi polimerizācijas notiek MBP-molekulas, un, kā rezultātā, nosēdumiem smago un slikti pārvadāto eritrocītu asinsvados. Šī novirze sauc "sirpjveida šūnu anēmija".

Normas uzturēšanas hemoglobīna cilvēkiem

Proteīnu elpošanas struktūru saturs asinīs cilvēkiem, var atšķirties atkarībā no dzimuma, vecuma grupu, dzīvesveidu, un dažas citas funkcijas, piemēram, grūtniecība.

Normālo vērtību asins hemoglobīna, netiek uzskatītas par patoloģisku novirze:

• Vīri - 130-150 g / l.
• Sievietes - 120-140 g / l.
• Bērni, jaunāki par vienu gadu 100-140 g / l, un pirmajā mēnesī, šīs vērtības var sasniegt līdz pat 220 g / l, jo palielinātu koncentrāciju augļa hemoglobīna. Bērniem no viena gada līdz sešiem gadiem - 110-145 g / l, un ar 6 gadu dzīves - 115-150 g / l, neatkarīgi no dzimuma bērnu.
• Grūtniecības laikā, samazinoties HbA koncentrācijas līdz 110 g / l, kas tomēr nav uzskatāms anēmisks.
• Vecākiem cilvēkiem ir norma lejupejoša tendence 5 vienības no norādītajiem standartiem, atkarībā no dzimuma pacienta.

Saskaņā ar vecuma kvalifikācija ir atšķirīga, un asinis, kas satur vienlaicīgi dažādas hemoglobīns. Piemēram, pieaugušo cilvēka dabas attiecība ir 99%, HbA un līdz 1% HbF. Bērni līdz procentuālo HbF ir daudz lielāks nekā pieaugušajiem, jo pakāpeniski sairšanas sākotnēji pieejamo formām augļa hemoglobīna.

fizioloģiskā forma

Tā kā sarkans elpošanas pigments nepārtraukti piedalās gāzes apmaiņas procesus organismā, tā galvenā iezīme ir spēja veidot savienojumus ar molekulām dažādo gāzu. Kā rezultātā šādas reakcijas ir fizioloģiskās veidi, hemoglobīna, kas tiek uzskatīts par normālu.

• Oxyhemoglobin (Hb) - savienojums ar skābekļa molekulas. Process notiek elpceļos, alveolās plaušu. Skābekli saturošo sarkano asinsķermenīšu ir krāso sarkanā krāsā, ko sauc par arteriālā un pārceļas no plaušām uz audiem, bagātinot to ar skābekli, kas vajadzīgs oksidācijas procesiem.
• Deoxyhemoglobin (HBH) - samazināta hemoglobīna veidojas tad, kad ar sarkanajiem asinsķermenīšiem dod skābekļa audus, bet joprojām nav izdevies atņemt no tiem oglekļa dioksīds.
• Carboxyhemoglobin (Hb), kas izveidoti injekcijām oglekļa dioksīdu no audiem un novēršot to gaismas laikā, aizpildot procesu cilvēka elpošanu. Carboxyhemoglobin dod vēnu asins tumšas krāsas - bordo.

patoloģiskas savienojumi

Sarkanās asins šūnas var pieslēgt ne tikai iesaistīto elpošanas procesā gāzes, bet arī cita veida patoloģiskas formas hemoglobīns, kas ir bīstami cilvēka veselībai un pat dzīvībai. Šie savienojumi ir vāja sabrukumu, tomēr noved pie audu hipoksija un elpošanas procesa nopietniem pārkāpumiem.

• Karbgemoglobin (HbCO) - ļoti bīstams savienojums cilvēka asinīs pēc ieelpošanas oglekļa monoksīdu. Bloķē spēju sarkano asins šūnu, lai veiktu skābekli uz audiem. Pat neliels oglekļa monoksīda koncentrācija gaisā 0,07%, var izraisīt nāvi.
• Methemoglobin (HbMet), kas izveidots ar saindēšanās nitrobenzola savienojumus, kuru piemēri ir alifātiskie sveķi, šķīdinātājiem, ēteri, celuloze, plaši piemērojami tekstilrūpniecībā. Nitrātiem mijiedarbību ar hemoglobīna ietverto heme tiek pārvērsts 2-valentu dzelzi 3-vērtīgā, kas arī noved pie hipoksiju.

diagnoze hemoglobīns

Lai noteiktu koncentrāciju globin elpošanas struktūru cilvēka asinīs tiek veiktas gan kvalitatīvus, gan kvantitatīvus veida pārbaudēs. Hemoglobīns ir arī pārbaudīts par summu satura tajā dzelzs joniem.

Galvenais kvantitatīva metode koncentrāciju hemoglobīna noteikšanai ir mūsdienās kolorimetrisko assay. Tas ir pētījums par krāsu piesātinājuma bioloģiskā materiāla, pievienojot tam īpašu reaģentu.

Kvalitatīvās metodes ietver asins analīzi saturu tajā, ka saistību veidi HBA un HBF. Ir arī kvalitatīva analīze attiecas, kvantitatīva noteikšana asins glikozētā hemoglobīna molekulas (Savienojumi ar oglekļa atomu) - metode, ko izmanto, lai diagnosticētu cukura diabētu.

Novirze no normāla hemoglobīna koncentrācijas

Balance var atšķirties HBA gan zem un virs normas. Jebkurā gadījumā, tas noved pie negatīvām sekām. Ja ir samazinājums HbA patoloģisku sindromu zem normas, kas tiek saukta par "dzelzs deficīta anēmija". Tā pauda letarģiju, enerģijas trūkums, trūkst uzmanības. Negatīvi ietekmē nervu sistēmu, kas ir īpaši bīstama bērniem, kā tas bieži vien ir iemesls kavējumiem psihomotorās attīstības.

Palielināts hemoglobīns nav atsevišķs slimība, drīzāk, tas ir sindroms, kas liecina par dažādu patoloģijām, piemēram, cukura diabēta, plaušu mazspējas, sirds slimības, nieru slimības, folskābes vai overabundance B vitamīnu, vēzis un citi.